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蛋白質四級結構
蛋白質分子中各亞基的空間排布
在體內(nèi)有許多蛋白質含有2條或2條以上多肽鏈，才能全面地執(zhí)行功能。每一條多肽鏈都有其完整的三級結構，稱為亞基（subunit），亞基與亞基之間呈特定的三維空間分布，并以非共價鍵相鏈接，這種蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，即寡聚蛋白中各亞基的空間排布，稱為蛋白質的四級結構（Quaternary structure）。
基本信息
| 中文名 | 蛋白質四級結構 |
| 外文名 | quaternary structure of protein |
| 類型 | 蛋白質 |
| 釋義 | 蛋白質分子中各亞基的空間排布 |
簡介
名詞解釋
結構
一級結構又稱初級結構（primary structure），指形成肽鏈的氨基酸序列，即指蛋白質分子中氨基酸殘基的順序，包括肽鏈中氨基酸的數(shù)目、種類和順序。肽鍵是蛋白質中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個氨基酸的α-氨基和另一個氨基酸的α-羧基之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質，所以整個肽單位是一個剛性的平面結構。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質一級結構的改變可使其二級結構（secondary structure）和蛋白質的功能發(fā)生變化。例如，血紅蛋白中一個特定氨基酸的改變可導致鐮形細胞貧血癥（sickle cell anemia）的發(fā)生，其根源就是其一級結構的變化（一個氨基酸的改變）改變了血紅蛋白的結構和功能。蛋白質的一級結構是由編碼它的基因確定的，不同生物同種（或同源）蛋白質一級結構之間的差別可以反映出它們的進化關系，即一級結構中氨基酸序列的差別越小，說明它們的親緣關系就越近。
二級結構是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結構。最基本的二級結構類型有α-螺旋結構和β-折疊結構，兩種構象均由氫鍵維持。此外還有β-轉角和自由回轉。右手α-螺旋結構是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級結構，每圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。β-折疊結構也是一種常見的二級結構，在此結構中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為0.35nm,相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結構。
超二級結構是指蛋白質分子中的多肽鏈在三維折疊中形成有規(guī)則的二級結構聚集體。
結構域是介于二級結構和三級結構之間的一種結構層次，是指蛋白質亞基結構中明顯分開的緊密球狀結構區(qū)域。
蛋白質的三級結構（tertiary structure)是整個多肽鏈的三維構象，它是在二級結構的基礎上，多肽鏈進一步折疊卷曲形成復雜的球狀分子結構。具有三級結構的蛋白質一般都是球蛋白，這類蛋白質的多肽鏈在三維空間中沿多個方向進行盤繞折疊，形成十分緊密的近似球形的結構，分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子，幾乎所有的極性R基都分布在分子外表面，形成親水的分子外殼，而非極性的基團則被埋在分子內(nèi)部，不與水接觸。蛋白質分子中側鏈R基團的相互作用對穩(wěn)定球狀蛋白質的三級結構起著重要作用。
蛋白質的四級結構（quaternary structure)指數(shù)條具有獨立的三級結構的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結構。在具有四級結構的蛋白質中，每一條具有三級結構的肽鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個亞基或亞基單獨存在都不具有活性。四級結構涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之間的相互關系。
參考資料
[1]
蛋白質的“五級結構”[引用日期2016-12-21]
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